Белки" (10-й класс)

«Я всегда говорил и не устаю повторять, что мир не мог существовать,

если бы был так просто устроен.»

Гете

Цели. познакомить учащихся с основными компонентами живых клеток – белками.

Задачи: Расширить знания о белках как природных полимерах, о многообразии их функций во взаимосвязи со строением и свойствами; использовать опыты с белками для реализации межпредметных связей и для развития интереса учащихся.

Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки. Объяснить строение макромолекул белка, имеющих характер информационных биополимеров. Формировать способность самостоятельно приобретать знания, умение сравнивать и делать выводы.

Развивать умения и навыки в работе с дополнительной литературой и с реактивами. Развивать мышление через нахождение связей: строение – свойства – применение вещества.

Воспитывать умение выступать перед аудиторией.

Тип занятия. Урок усвоения новых знаний.

Форма проведения занятия. Урок-семинар.

Оборудование и материалы. Компьютер, проектор, презентация к уроку, реактивы: растворы NaOH, CuSO₄, HNO₃, химическая посуда, спиртовка, держатели.

Ход урока

1. Учитель сообщает учащимся цель и задачи, план урока, настраивает их на работу.

План изучения

1. Определение

2. Классификация белков

3. Из истории белков

4. Функции белков

5. Структуры белка

6. Свойства белков

7. Белок в пище

1. Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д.«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков.

Белки называют также протеинами (греч. Protos – первый, главный). Этим названием выделяется первостепенное значение белков для жизненного процесса. В клетке содержится много органических соединений. После удаления воды, в сухом остатке на 1 месте по содержанию стоят белки. Они составляют 10-20% от сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки.

2.Классификация белков

Многие органические соединения, входящие в состав клетки, характеризуются большими размерами молекул. Как называются такие молекулы? (макромолекулы) Они состоят обычно из повторяющихся сходных по строению низкомолекулярных соединений, связанных между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить с бусинками на нити. Как называются эти составные элементы? (мономеры). Они образуют полимеры. Большинство полимеров построено из одинаковых мономеров. Такие мономеры называются регулярными. Например, если А – мономер, то –А-А-А-…….А- полимер. Полимеры, в которых мономеры различны по строению, называются нерегулярными. Например, -А-В-Р-П-А-……Г-Р-П-А-. Состав определяет их свойства. Как Вы думаете, к каким полимерам относятся белки?

Белки – нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из ᵃ-аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков. Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда M_r белка от 10 000 до нескольких миллионов.

3.Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру.

В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления белков пищи пищеварительными ферментами или собственных запасных белков. Природных аминокислот –150, в белки входят –20. 8 из них – незаменимые, т.е. они не способны синтезироваться в организме человека, но поступают в него с растительной пищей. Какие же это аминокислоты?

Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин. (Демонстрация таблицы учебника).

4. Функции белка.

Белки:

• защищают организм от микробов и вирусов, участвуя в выработке антител;

• регулируют энергобаланс, особенно при больших нагрузках или при дефиците в пище жиров и углеводов.

• обеспечивают рост, размножение и полноценное развитие организма, особенно нервной системы, регулируя раздражимость и реакции на внешние раздражители;

• входят в состав гормонов, мышц и других тканей;

• в связи с витаминами и микроэлементами являются биологическими катализаторами - ферментами;

• формируют способность высшей формы движения материи - мышление;

5.Структура белка.

Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков (все связи ковалентные, прочные) (демонстрация эластичного шнура).

Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей) После растяжения шнура он вернулся в исходное состояние. Перед нами новая структура в виде спирали. Обратите внимание, на каком расстоянии находятся витки спирали? (На одинаковом).

Какие силы удерживают молекулу в таком состоянии? Представьте, что наш макет перенесен на таблицу, причем здесь подробно показано химическое строение белковой молекулы. Посмотрите, на разных витках спирали оказались рядом NH и CO. Между ними образовались водородные связи. Они слабые, но их много, за счет этого обеспечивается стабильность вторичной структуры.

Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи).

Третичная структура – клубок из полипептидной спирали. (Демонстрация клубка из эластичного шнура).

Представить конфигурацию легко, труднее понять, какие силы ее поддерживают. (Водородные связи, дисульфидные мостики –S-S-, сложноэфирная связь между радикалами. Полярные группы COOH и OH взаимодействуют с водой, а неполярные радикалы отталкивают ее, они направлены внутрь глобул. Радикалы взаимодействуют между собой благодаря силам Ван-дер-Ваальса.)

Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс. Четвертичная структура – структура из нескольких полипептидных цепей. Демонстрация 2 шнуров, закрученных друг относительно друга.

Начиная с вторичной структуры, пространственное строение (конфигурация) макромолекул белка поддерживается в основном слабыми химическими связями. Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, рH и т.д.) слабые связи, стабилизирующие макромолекулу, рвутся и структура белка, а следовательно его свойства, изменяются.

Лабораторный опыт 1.
Денатурация белков

а) Действие спирта на белок;

б) действие солей хлорида натрия (концентрированный раствор) и ацетата свинца на белок;

в) действие HNO₃ (конц.);

г) свертывание белков при кипячении.

Выполняется под контролем учителя. Вывод формулируется и записывается самостоятельно. После выполнения работы учащимся предлагается проверить ее результаты, сверившись с выводом, который был заранее написан на доске, но закрыт.

Денатурация - свойство белка менять свою структуру при изменении внешних факторов.

Порядок выполнения работы.

1. Прилить воду к яичному белку.

2. Встряхнуть до образования однородного раствора.

3. Оценить свойства белка (прозрачность, растворимость, агрегатное состояние).

4. Отлить раствор в пустую пробирку.

5. Зажечь спиртовку и нагреть полученный раствор белка.

6. Оценить свойства белка (прозрачность, растворимость, агрегатное состояние).

7. Сделать вывод в тетради:

а) Что явилось причиной денатурации?
б) Что произошло в результате денатурации? (См. Пункт 3, 6)
в) Обратима ли данная денатурация?

Процесс утраты белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией. (Определение записывается в тетрадь).

Белок становится нерастворим (пример с куриным яйцом), доступен действию пищеварительных ферментов. Денатурация может быть обратимой и необратимой.

Процесс восстановления структурной организации белковой молекулы называется ренатурацией. (Определение записывается в тетрадь).

Ренатурация лежит в основе раздражимости клеток. Так под действием гормонов регулируется действие ферментов, рецепторов, транспортеров и т.д. Иногда денатурация белка имеет определенное значение. Например, паук выделяет капельку секрета и приклеивает ее к какой-нибудь опоре. Затем, продолжая выделять секрет, он слегка натягивает ниточку и этого слабого натяжения достаточно, чтобы белок денатурировался, из растворимой формы перешел в нерастворимую, и нить приобрела прочность.

Для белков характерны реакции с выпадением осадков. В одних случаях полученный осадок при избытке воды вновь растворяется (т.е. происходит ренатурация). Это возможно, если на белок было оказано воздействие слабым раствором спирта, кислоты, солями легких металлов.

Лабораторный опыт 2.
Цветные качественные реакции белков

1. Биуретовая реакция (на обнаружение группы –CONH–). Если к небольшому количеству раствора белка прилить немного NaOH и по каплям добавлять раствор СuSO4, то появляется красно-фиолетовая окраска.

2. Ксантопротеиновая реакция (на бензольные кольца, содержащиеся в некоторых аминокослотах). Под действием концентрированной HNO3 белки окрашиваются в желтый цвет.

Какова же ценность белков для организма человека?

Сообщение учащегося или учителя биологии. Белок – важный компонент пищи человека. Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, продукты переработки зерна, хлеб, рыба, овощи. Напомним Вам, что потребность в белке зависит от возраста, пола, вида деятельности. В организме здорового человека должен быть баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися продуктами распада. Для оценки белкового обмена введено понятие белкового баланса. В зрелом возрасте у здорового человека существует азотное равновесие, т.е. количество азота, полученного с белками пищи равно количеству выделяемого азота. В молодом, растущем организме идет накопление белковой массы, поэтому азотный баланс будет положительный, т.е. количество поступающего азота превышает количество выводимого из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях наблюдается отрицательный азотный баланс. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма.

Необходимо помнить, что некоторые аминокислоты при тепловой обработке, длительном хранении продуктов могут образовывать неусвояемые организмом соединения, т.е. становиться “недоступными”. Это снижает ценность белка.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы – на 93–95%, то белки хлеба – на 62–86%, овощей – на 80%, картофеля и некоторых бобовых – на 70%. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной.

На степень усвоения организмом белков оказывает влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. При умеренном нагревании пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается.

Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида 1–1,5 г на 1 кг массы тела, т.е. приблизительно 85–100 г. Доля животных белков должна составлять приблизительно 55% от общего его количества в рационе.

Как же обеспечить организм полноценным белком?

   Рекомендуется:

• не забывать, что взрослому человеку в среднем необходимо до 100 г белка в сутки;

• при любых обстоятельствах стараться принимать разнообразную пищу;

• не уменьшать необходимого по вашей норме количества белка;

• не употреблять богатые белком продукты перед сном.

• следить за разнообразием вашего питания, целесообразно сочетать богатые белками продукты;

• принимать пищу в умеренных количествах, соответственно выполняемому труду;

• строить свой рацион так, чтобы половина суточной нормы белка была в продуктах животного происхождения;

• при каждом приеме пищи сочетать растительные белки (хлеб, каши) с белками животного происхождения (молоко, творог, сыр, мясо, рыба, яйца);

Итак, мы познакомились сегодня со значением белков для клетки, организма человека в целом, поговорили о химических свойствах и биологических функциях белков. Давайте вспомним наиболее важные понятия и термины этой темы.

Тест и проверка результатов теста.

Выбрать один или несколько правильных ответов из предложенных.

Свойства и функции белка.

1. Денатурация это -

а) свойство белка изменять свою структуру под действием температуры и других факторов.
б) расщепление белка до аминокислот.

2. Денатурация может быть:

а) обратимой,
б) необратимой.

З. Все ферменты по своему химическому составу являются:

а) белками,
б) жирами,
в) углеводами.

4. Фермент расщепляющий перекись водорода называется:

а) гемоглобин,
б) фибриноген,
в) каталаза.

5. Транспортная функция белка возможна благодаря свойству:

а) присоединения веществ,
б) сократимости,
в) денатурации.

6. Каталаза присутствует в

а) растительных клетках,
б) животных клетках.

7. Двигательная функция белка проявляется при:

а) сокращении мышц,
б) разрушении перекиси водорода,
в) движении листьев у растений.

Тест 2

Вопрос 1.. Укажите полимеры, образованные разными мономерами:

а) крахмал; б) белок; в) ДНК; г) полиэтилен; д) целлюлоза; е) РНК.

Вопрос 2. Укажите элементарный состав белков:

а) С, Н; б) С, Н, О, N, S, P; в) C, H, N, O; г) вся таблица Менделеева.

Вопрос 3. Укажите функциональные группы мономеров белков:

а) СООН, ОН; б) С=О, СООН; в) CООН, NH₂; г) OH, C=O.

Вопрос 4. Белки, обусловливающие способность организма к росту и размножению, называются:

а) гормоны; б) ферменты; в) нуклеопротеиды; г) токсины.

Вопрос 5. Какой вид химической связи поддерживает первичную структуру белковой молекулы?

а) Водородная; б) пептидная; в) ионная; г) сложноэфирная.

Вопрос 6. -Аминопропионовая кислота по-другому называется:

а) глицин; б) аланин; в) валин; г) лейцин.

Вопрос 7. Наличие в белках пептидной связи обнаружил ученый:

а) М.В.Ломоносов; б) В.В.Марковников; в) А.Я.Данилевский; г) Э.Г.Фишер.

Тест 3

Вопрос 1.Какие виды химической связи поддерживают третичную структуру белковой молекулы?

а) Водородная; б) пептидная; в) сложноэфирная; г) металлическая; д) мостики –S–S–; е) силы Ван-дер-Ваальса.

Вопрос 2. Сколько мономеров участвует в образовании белка?

а) 4; б) 20; в) 15; г) 30.

Вопрос 3. Какую функцию выполняют белки в организме?

а) Источник энергии; б) запасающая; в) строительный материал; г) теплоизоляторы.

Вопрос 4. Мономерами белков являются:

а) аминокислоты; б) -аминокислоты; в) жирные кислоты; г) углеводы.

Вопрос 5. Состав белков – природных полимеров – был доказан при помощи реакции:

а) гидролиза; б) электролиза; в) гидратации; г) гидрирования.

Вопрос 6 Укажите пептидную группу:

Вопрос 7. Какое заболевание является примером, доказывающим определяющую роль первичной структуры белковой молекулы?

а) острое респираторное заболевание (ОРЗ); б) серповидная анемия; в) атеросклероз; г) сахарный диабет.

Тест 4

Вопрос 1. Укажите вещества, имеющие белковую природу:

а) ферменты б) гормоны; в) липиды; г) углеводы; д) пигменты; е) аминокислоты.

Вопрос 2. Сколько уровней организации различают в белковой молекуле?

а) 4; б) 3; в) 2;г) 1.

Вопрос 3. Некоторые белки вырабатывают антитела. Тем самым они выполняют функцию:

а) каталитическую; б) сократительную; в) иммунную; г) пластическую.

Вопрос 4. Какой вид химической связи поддерживает вторичную структуру белковой молекулы?

а) водородная; б) ионная; в) пептидная; г) гидрофобная.

Вопрос 5. Имитацией третичной структуры белковой молекулы является:

а) клубок ниток; б) произвольно свернутая в клубок электроспираль;
в) собранная телевизионная антенна; г) выпрямленный телефонный шнур.

Вопрос 6. Как называется белок, у которого первым удалось расшифровать первичную структуру?

а) Рибонуклеаза; б) инсулин; в) глобин; г) миоглобин.

Вопрос 7. Дисульфидные связи –S–S– возникают при формировании третичной структуры белка:

а) всегда; б) если имеются остатки цистеина; в) если в белке есть остатки глицина;
г) если белок включает остатки аланина.

Тест 5

Вопрос 1. Расположите вещества в порядке возрастания значений их относительной молекулярной массы M_r:

а) дипептид АЛА–ГЛИ; б) полипептид; в) белок;г) дипептид ГЛИ–ВАЛ; д) дипептид АЛА–ВАЛ.

Вопрос 2. Биологические катализаторы – вещества белковой природы – называются:

а) гормоны; б) ферменты; в) витамины; г) углеводы.

Вопрос 3. Какая структура белковой молекулы определяет специфическую биологическую активность белка?

а) Четвертичная; б) третичная; в) вторичная;г) первичная.

Вопрос 4. Что называется вторичной структурой белковой молекулы?

а) Пространственная конфигурация, которую принимает полипептидная цепь;
б) последовательность чередования аминокислот в полипептидной цепи;
в) конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная в спираль полипептидная цепь;
г) объединение нескольких полипептидных цепей в одну молекулу.

Вопрос 5. Исходя из состава и строения молекул, предположите химический характер белков:

а) кислотный; б) основный; в) амфотерный; г) нереакционноспособные вещества.

Вопрос 6 Имитацией вторичной структуры белковой молекулы является:

а) телевизионная антенна; б) телефонный шнур; в) якорная цепь; г) упаковочный шнур.

Вопрос 7. Укажите, в каком списке перечислены незаменимые аминокислоты:

а) валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, аргинин, гистидин, ... ;
б) глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, пролин, ... .

Тест 6

1. Укажите мономеры белков:

а) аминокислоты; б) предельные углеводороды; в) непредельные углеводороды; г) углеводы;
д) жирные кислоты.

2. Сколько известно мономеров, участвующих в образовании белков?

а) 4; б) 20; в) 15; г) 30; д) 5.

3. Укажите функциональные группы мономеров белков:

а) СООН, ОН; б) С=О, СООН; в) ОН, С=О; г) СООН; д) СООН, NH₂.

4. Укажите название химической связи, возникающей между мономерами в белковой молекуле:

а) водородная; б) гидрофобная; в) пептидная; г) ионная; д) гидрофильная.

5. Сколько уровней организации различают в белковой молекуле?

а) 4; б) 3; в) 2; г) 1; д) 5.

6. Допишите уравнение реакции, назовите вещества:

Критерии оценки.

• нет ошибок - 5;

• 2 ошибки - 4;

• 3 - 4 ошибки - 3;

• более 4 ошибок - 2.

Тест пишется под копирку, копия остается у ученика, оригинал сдается учителю. Учитель просит поднять руку тех, кто, как они считают, написал на пять, четыре, три. Таким образом, сразу создается полная картина проделанной работы.

ЛИТЕРАТУРА

1. Макареня А.А. Повторим химию. М.: Высшая школа, 1989;

Пособие по химии. Органическая химия для подготовки в учебные заведения медико-биологического профиля. Ростов-на-Дону: Изд-во Ростовского ун-та, 1995;

2. Колтун М. Мир химии. М.: Детская литература, 1988;

Книга для чтения по органической химии. Сост. П.Ф.Буцкус. М.: Просвещение, 1985

3. Чертков И.Н. Эксперимент по полимерам в средней школе. М.: Просвещение, 1971;

4. Кузовая Т.В., Калякина Е.А. Белки. «Химия» (Издательский дом «Первое сентября»), 2003, № 3,с. 14;

5. Беляев Д.К., Воронцов Н.Н., Дымишц Г.М. и др. Общая биология. М.: Просвещение, 1999, 287 с 

6. А также материалы сайтов:

http://ru.wikipedia

http://tana.ucoz.ru